انتقال آهن از یک اندام به اندام دیگر به وسیلة پروتئین پلاسمایی آپوترانسفرین صورت می گیرد. این پروتئین که یک 1β- گلوبین با وزن مولکولی kDa 75 است دارای دو جایگاه اتصال به آهن می باشد، هر جایگاه می تواند به یک یون آهن فریک (Fe3+) همراه با یک یون بیکربنات (HCO3-) متصل شود. این دو جایگاه در pH فیزیولوژیک دارای میل پیوندی بالایی برای یون آهن فریک (Fe3+) بوده ولی با کاهش pH میل پیوندی آنها کاهش می یابد و امکان آزاد شدن آهن در درون اندامک های سلولی را فراهم می سازد. کمپلکس آپوترانسفرین – Fe3+ را ترانسفرین می گویند. آهن موجود در سرم به ترانسفرین متصل می شود، اما از آنجایی که در حالت طبیعی تنها یک سوم (حدود 30%-25) جایگاه های متصل شونده به آهن بر روی ترانسفرین به وسیلة Fe3+ اشغال می شوند، این پروتئین دارای ظرفیت پرنشدة قابل ملاحظه-ای برای اتصال Fe3+ است. ظرفیت اشباع نشدة اتصال به آهن ترانسفرین یا (Unsaturated Iron-Binding Capacity) UIBC نشان دهندة جایگاه های اتصال به آهن قابل دسترس (خالی) در سرم می باشد. ظرفیت اتصال آهن کل یا (Total Iron-Binding Capacity) TIBC بیانگر مقدار آهن مورد نیاز برای اشباع کردن کامل (100%) ترانسفرین است، به عبارت دیگر TIBC حداکثر میزان آهنی است که می تواند به پروتئین های سرم بویژه آپوترانسفرین متصل شود. ترانسفرین در کبد ساخته می شود و غلظت پلاسمایی آن به وسیلة سطح آهن تنظیم می شود، در کمبود آهن، سطح ترانسفرین افزایش یافته ولی درصد اشباع آن کاهش می یابد، برعکس در کم خونی های ناشی از بیماری های مزمن غلظت ترانسفرین ممکن است طبیعی بوده و یا کاهش یابد ولی درصد اشباع ترانسفرین افزایش می یابد. ترانسفرین جزء پروتئین های واکنشی منفی فاز حاد است به این معنی که در واکنش های التهابی حاد مختلف، سطح آن کاهش می-یابد. میزان TIBC سرم در اختلالات مربوط به متابولیسم آهن متغیر است و غالبا در کمبود آهن افزایش یافته و در اختلالات التهابی مزمن، بدخیمی ها و هموکروماتوز کاهش می یابد.